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À propos de cette activité

Bioquímica

Créé par

Venezuela

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EnzimasVersion en ligne

Bioquímica

par Valentina
1

La velocidad máxima de una reacción catalizada por enzimas (Vmax) se alcanza cuando todos los sitios activos están ocupados por el sustrato.

2

Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo de la enzima, impidiendo la unión del sustrato.

3

El sitio activo de una enzima es el único lugar donde puede ocurrir la catálisis.

4

Las enzimas aumentan la energía de activación (Delta G) de una reacción para acelerarla.

5

La mayoría de las enzimas funcionan de manera óptima a cualquier temperatura y pH, ya que son muy estables.

6

La catálisis por tensión inducida (ajuste inducido) permite que la enzima cambie su conformación después de unirse al sustrato.

7

La especificidad de una enzima se explica completamente por el modelo de "llave y cerradura"?.

8

La unión del sustrato a la enzima siempre resulta en un estado de transición más estable?.

9

La constante de Michaelis (K_m) es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por su sustrato.

10

Los cofactores y coenzimas son necesarios para que muchas enzimas realicen su función catalítica.

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