Quiz de EnzimasVersion en ligne Conoce las enzimas y su función. par Grecia Cortes Cuevas 1 ¿Qué son las enzimas? a Lípidos que almacenan energía b Carbohidratos que suministran glucosa c Ácidos nucleicos que codifican genes d Proteínas que actúan como catalizadores 2 ¿Qué término describe el sitio activo de una enzima? a Boca o hueco donde se une el sustrato b La región que transporta la enzima c La parte exterior de la célula d La zona de destrucción proteica 3 ¿Qué regula la actividad enzimática más comúnmente? a Temperatura y pH b Presión atmosférica c Color de la enzima d Luz ambiental 4 ¿Qué es el sustrato en una reacción enzimática? a La célula que la contiene b La molécula que la enzima transforma c El producto final d La enzima misma 5 ¿Qué es la especificidad de una enzima? a La enzima puede transformarse en otro polímero b La enzima actúa sobre un sustrato concreto c La enzima actúa sobre cualquier molécula d La enzima no requiere sustrato 6 ¿Qué efecto tiene una temperatura alta excesiva en enzimas? a Activación permanente b Aumento de precisión c Conversión en carbohidrato d Desnaturalización 7 ¿Qué describe mejor la cinética enzimática? a La enzima nunca se consume b La temperatura no influye c La velocidad de la reacción depende de la concentración de sustrato d La velocidad es constante sin sustrato 8 ¿Qué es un cofactor? a Una molécula no proteica que ayuda a la enzima b Una proteína que desactiva la enzima c La parte de la enzima que se desmembra d Un producto de la reacción 9 ¿Qué diferencia hay entre enzima y proteína estructural? a La enzima forma la membrana b La enzima no tiene función biológica c La enzima almacena energía d La enzima cataliza reacciones químicas 10 ¿Qué factor puede inhibir una enzima? a La presencia de agua solamente b La glucosa siempre activa la enzima c La luz solar directa d Inhibidores competitivos o no competitivos 11 ¿Qué describe mejor la cinética de Michaelis-Menten? a Relación entre velocidad y [S] con Km b Relación entre velocidad y temperatura constante c Relación entre pH y Km d Relación entre velocidad y pH 12 ¿Qué es un holoenzima? a Enzima sin sitio activo b Coenzima inactiva c Enzima desnaturalizada d Enzima con cofactor unido 13 La inhibición competitiva afecta principalmente: a La Km aparente sin cambiar Vmax b La unión de cofactores c La Vmax sin Km d La temperatura de óptimo 14 ¿Qué tipo de enlace forma una ligasa? a Aldóstico b Enlace iónico débil c Enlace peptídico accidental d Enlace covalente de alta energía 15 ¿Qué afirma la induced fit enzimática? a El sustrato no se une b El sustrato provoca cambios en el sitio activo c La enzima se desnaturaliza d El sitio activo es rígido 16 Las oxidoreductasas catalizan: a Reacciones de transferencia de electrons b Isomerización sin electrones c Lisis de enlaces d Hidrólisis de agua 17 La coenzima NAD+ participa en: a Transferencia de electrones b Formación de enlaces peptídicos c Transporte de agua d Desnaturalización 18 ¿Qué ocurre al inhibidor no competitivo? a Disminuye Km b No afecta nada c Aumenta Km y Vmax d Reduce Vmax sin cambiar Km 19 La especificidad de la enzima depende de: a La temperatura solamente b La complementariedad del sitio activo c La concentración de sustrato d La presencia de agua únicamente 20 ¿Qué es el Km? a Concentración de enzima b Velocidad máxima de la reacción c Concentración de sustrato que alcanza la mitad de Vmax d Factor de temperatura 21 La catálisis por chaperonas afecta: a La secuencia de aminoácidos b La velocidad de reacciones químicas c El plegamiento correcto de la enzima d La temperatura ambiente 22 ¿Qué mecanismo describe la enzima con sitio alostérico? a Regulación por efectos alostéricos b Inhibición irreversible c Sólo cinética de Michaelis d Inhibición competitiva predominante 23 ¿Qué describe la catálisis covalente? a Interacción iónica permanente b Formación temporal de enlace covalente con el sustrato c Rotación libre sin interacción d Solvatación exclusiva 24 La temperatura óptima de una enzima depende principalmente de: a La presencia de cofactores únicamente b La concentración de sustrato c La pH solamente d La estabilidad de su estructura y las interacciones débiles 25 ¿Qué indica el kcat? a Km efectivo b Concentración de sustrato c Precio de la reacción d Número de sustratos convertidos por enzima por unidad de tiempo 26 La hidrolasa cataliza: a Isomerización b Formación de enlaces peptídicos c Transferencia de electrones d Ruptura de enlaces con agua 27 ¿Qué efecto tiene un cofactor orgánico? a Inhibe la元enzima b Protege la enzima de la desnaturalización c Disminuye la proteína total d Participa en la transferencia de grupos funcionales 28 La saturación enzimática ocurre cuando: a La enzima está desnaturalizada b Todos los sitios activos están ocupados c No hay sustrato presente d La solución está vacía 29 La isomerasa cataliza: a Rotura de enlaces configuracionales b Formación de nuevo aminoácidos c Adición de agua d Reorganización estructural del sustrato 30 ¿Qué define una enzima de clase transferasa? a Forma agua b Rompe enlaces peptídicos c Oxida sustratos d Traslada un grupo funcional entre moléculas
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