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PBL Case 1.01: Proteins & Aminoacids

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Créé par

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PBL Case 1.01: Proteins & AminoacidsVersion en ligne

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par Weronika
1

DNA consists of two strands held together by bonds between bases , with adenine pairing with and guanine pairing with . During , the enzyme RNA binds to the promoter region of , using the antisense strand as a template to produce a complementary RNA transcript in which the base replaces . The transcript is divided into sets of three called codons , each coding for an . The codon serves as the universal start signal , while , , and act as stop codons . After transcription , non - coding regions known as are removed , and the coding are spliced together to form mature , a process that may also involve to increase the diversity of proteins produced from a single gene .

2

DNA consists of two strands held together by bonds between bases . Adenine pairs with through bonds , while guanine pairs with through bonds .

3

During translation , molecules carry to the ribosome , where their pair with codons on the . Successive amino acids are joined by bonds , forming a growing chain . The sequence of amino acids defines the protein ? s , while local folding into ? - helices and ? - sheets forms the . Further folding into a three - dimensional conformation creates the , and the association of multiple subunits results in . Protein stability is maintained by bonds , interactions , effects , and bridges . After synthesis , proteins may undergo post - translational modifications such as , which can alter their activity or localisation .

4

Mutations in DNA can disrupt function . In sickle cell anaemia , the amino acid is replaced by at position six of the ? - globin chain , changing a residue into a one and distorting . In cystic fibrosis , deletion of in the CFTR gene disrupts transport , leading to thick mucus in the lungs . In , mutations in clotting factor genes may include mutations introducing a premature , or mutations changing single amino acids , both impairing the ability to form a stable blood clot .

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