Enzimas

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Pon a prueba tus conocimientos sobre enzimas y su funcionamiento. Responde ✅ si la afirmación es correcta y ❌ si es incorrecta. ¡Demuestra lo que sabes!

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Ashley Alvarado

Costa Rica

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EnzimasVersion en ligne Pon a prueba tus conocimientos sobre enzimas y su funcionamiento. Responde ✅ si la afirmación es correcta y ❌ si es incorrecta. ¡Demuestra lo que sabes! par Ashley Alvarado 1 Los inhibidores irreversibles no afectan la acción catalítica de las enzimas. Sí No 2 Las enzimas siempre se sintetizan como tales, nunca como proenzimas. Sí No 3 Las ligasas catalizan la formación de enlaces químicos utilizando ATP. Sí No 4 Las liasas catalizan la ruptura de enlaces químicos por adición de oxígeno. Sí No 5 Las inhibiciones acompetitiva aumentan tanto la Km como la Vmax. Sí No 6 La regulación heterotrópica implica que el sustrato y el modulador son idénticos. Sí No 7 Las transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales. Sí No 8 El pH no afecta la actividad de las enzimas. Sí No 9 Las hidrolasas catalizan la ruptura de enlaces químicos por adición de agua. Sí No 10 Las oxidoreductoras catalizan reacciones de oxidación-reducción. Sí No 11 Los reguladores positivos favorecen la forma R de la enzima. Sí No 12 El sitio de unión es el mismo que el sitio catalítico de la enzima. Sí No 13 Las enzimas limitantes tienen la energía de activación más baja en una ruta metabólica. Sí No 14 Las enzimas alostéricas siguen una cinética sigmoidea. Sí No 15 Las enzimas siempre tienen un único sitio catalítico. Sí No 16 La inhibición competitiva no cambia la Vmax pero aumenta la Km aparente. Sí No 17 La especificidad se refiere a la capacidad de un enzima de discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva. Sí No 18 La inhibición no competitiva siempre aumenta la Vmax. Sí No 19 El Km corresponde a la [S] a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax. Sí No 20 Las isoenzimas catalizan la misma reacción pero difieren en su secuencia de aminoácidos. Sí No

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par Ashley Alvarado

Los inhibidores irreversibles no afectan la acción catalítica de las enzimas.

Las enzimas siempre se sintetizan como tales, nunca como proenzimas.

Las ligasas catalizan la formación de enlaces químicos utilizando ATP.

Las liasas catalizan la ruptura de enlaces químicos por adición de oxígeno.

Las inhibiciones acompetitiva aumentan tanto la Km como la Vmax.

La regulación heterotrópica implica que el sustrato y el modulador son idénticos.

Las transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales.

El pH no afecta la actividad de las enzimas.

Las hidrolasas catalizan la ruptura de enlaces químicos por adición de agua.

Las oxidoreductoras catalizan reacciones de oxidación-reducción.

Los reguladores positivos favorecen la forma R de la enzima.

El sitio de unión es el mismo que el sitio catalítico de la enzima.

Las enzimas limitantes tienen la energía de activación más baja en una ruta metabólica.

Las enzimas alostéricas siguen una cinética sigmoidea.

Las enzimas siempre tienen un único sitio catalítico.

La inhibición competitiva no cambia la Vmax pero aumenta la Km aparente.

La especificidad se refiere a la capacidad de un enzima de discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva.

La inhibición no competitiva siempre aumenta la Vmax.

El Km corresponde a la [S] a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

Las isoenzimas catalizan la misma reacción pero difieren en su secuencia de aminoácidos.