Repaso de la unidad de trabajo relativa a las proteínas dirigido al alumnado de primer curso del CFGS de Técnico en Dietética del IES Algarb.
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V/F. La desnaturalización proteica supone una pérdida de las estructuras primaria y secundaria de las proteínas. Someter a los alimentos a calor, cambios de pH, agitación y otros factores no altera el valor nutritivo de la proteína, pero sí su digestibilidad, que disminuye.
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V/F. Las proteínas son combinaciones de 9 aminoácidos esenciales no proteinogénicos diferentes. Por eso, el número de proteínas diferentes que podemos encontrar es muy limitado.
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V/F. La estructura básica de los aa se caracteriza y diferencia de los monómeros constituyentes de otros macronutrientes por contener hidrógeno en su molécula y un grupo amino que los diferencia entre ellos y determina sus propiedades.
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V/F. Cuántos más aminoácidos apolares constituyan una proteína, más insoluble será ésta. Por ejemplo, la albúmina, una proteína mayoritaria en sangre y que se encarga de transportar, entre otros, ácidos grasos, hormonas liposolubles y bilirrubina, es un ejemplo de proteína fibrosa (escleroproteína). Las proteínas fibrosas insolubles son más digeribles.
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V/F. La estructura primaria de una proteína nos indica principalmente tres tipos de informaciones: tipos de aminoácidos, cantidad de aminoácidos y orden en el que se encuentran en la cadena.
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V/F. La histidina es un aminoácido esencial durante la primera infancia que en edad adulta deja de ser esencial. Por eso, se clasifica como no esencial.
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La tirosina y la cisteína son dos aminoácidos esenciales que se forman a partir de la metionina y la fenilalanina, respectivamente.
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V/F. La principal función de las proteínas es la estructural, siendo la energética también muy importante y reservada, sobre todo, para fases hiperglucémicas e hiperinsulinémicas postprandiales, de acuerdo a la “prioridad de destino”.
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V/F. Las enzimas, al realizar sus funciones en el interior de las células y sus orgánulos, son estructuras fibrosas en las cuales abundan los aminoácidos apolares.
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V/F. El enlace peptídico es aquella unión débil que se da entre dos aminoácidos. Consiste en la unión entre el grupo amino del primer aminoácido con el grupo carboxilo del segundo aminoácido, formando un grupo amida y liberando una molécula de agua.
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V/F. Todas las proteínas presentan estructura cuaternaria y tienen más de 100 aminoácidos.
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V/F. 13)La ovoalbúmina es la proteína ideal/patrón/de referencia, pues presenta una composición en cuanto a la calidad y la cantidad de aa que responde a las necesidades de síntesis de las proteínas humanas.
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V/F. 15)La esencialidad de los aa depende únicamente de si pueden proceder de la síntesis endógena y de las alteraciones del metabolismo.
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V/F. El VB es el parámetro más válido para determinar la calidad/valor nutritivo de una proteína.
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V/F. Añadir carne a las lentejas constituye una muy buena estrategia para la complementación proteica.
Explicación
La desnaturalización proteica supone una pérdida parcial o total de la estructura terciaria de las proteínas y, por tanto, de su función biológica. No obstante, someter a los alimentos a calor, cambios de pH, agitación y otros factores no altera el valor nutritivo de la proteína, sino su digestibilidad, que aumenta.
Las proteínas son combinaciones de 20 aminoácidos proteinogénicos diferentes. Por eso, el número de proteínas diferentes que nos podemos encontrar es muy elevado.
La estructura básica de los aa se caracteriza y diferencia de los monómeros constituyentes de otros macronutrientes por contener nitrógeno en su molécula (un 16% del nitrógeno ingerido a través de la dieta) y una cadena lateral (R) que los diferencia entre ellos y determina sus propiedades.
Las proteínas fibrosas (escleroproteínas), al presentar muchos aa apolares, son insolubles en agua, presentan una estructura secundaria simple y adquieren una estructura extendida. Sin embargo, en las proteínas globulares (esferoproteínas), los grupos R polares o iónicos se proyectan hacia la periferia de la molécula, mientras que los de carácter no polar se encuentran enterrados en el interior de la misma, aislados del contacto con el agua. Las proteínas globulares presentan una estructura secundaria compleja y una estructura terciaria más compacta al plegarse a modo de esfera. Las proteínas con estructura terciaria fibrosa son menos digeribles que las proteínas con estructura terciaria globular. Ello está relacionado con que las proteínas globulares se estabilizan con interaciones más débiles (no-covalentes) que las fibrosas (covalentes), por lo que son más fácilmente desnaturalizables.
La estructura primaria de una proteína nos indica principalmente tres tipos de informaciones: tipos de aminoácidos, cantidad de aminoácidos y orden en el que se encuentran en la cadena. Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína.
La His es un aa que se incluye en el grupo de los aa esenciales. Ha estado mucho tiempo sin considerarse aminoácido esencial, ya que su ruta de biosíntesis es operativa en los animales, al menos, en algunos de ellos, incluido el hombre, pero no en la rata. Sin embargo, se ha comprobado que en la infancia, el metabolismo humano no tiene suficiente capacidad para sintetizar toda la histidina que necesita. En la actualidad hay muchos autores que reconocen que la histidina es esencial, por motivos empíricos, y que debe estar, por tanto, presente en la dieta.
La tirosina y la cisteína son dos aminoácidos condicionalmente esenciales. La Tyr solo puede formarse a partir de la Phe, un aa esencial. La tirosina es precursora de varios productos, algunos de los cuales son de uso abundante: catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), hormona tiroxina, melanina... Si quisiésemos cubrir todas esas necesidades partiendo exclusivamente de la fenilalanina, estaríamos sobrecargando la reacción de conversión de fenilalanina en tirosina (fenilalanina hidroxilasa), una reacción compleja que depende de la coenzima tetrahidrobiopterina (la cual quizá sea también una vitamina), y al ser una oxidasa que trabaja con oxígeno molecular puede ser fuente de radicales libres de oxígeno, con el consiguiente riesgo de estrés oxidativo. No tiene sentido, pues, nutrir la fuente de todos esos procesos con un precursor que se usaría minoritariamente como tal, cuando su principal aplicación puede ser suministrada directamente incorporando la cantidad pertinente de tirosina en la dieta. Además, la sobrecarga de fenilalanina, podría provocar que parte de ella se desviase hacia los ácidos fenilpirúvico y fenilacético, y estos productos pueden provocar trastornos metabólicos bien conocidos. Es fácil evitar todos estos problemas si en la dieta hay suficiente cantidad de tirosina. Por tanto, la tirosina debe considerarse como un ingrediente necesario en la dieta, al menos igual que la fenilalanina, o incluso más necesario. Por su parte, la Cys solo puede sintetizarse a expensas de la Met (esencial). La ausencia de Cys en la dieta obligaría a duplicar la cantidad de Met, y esto sería un esfuerzo inútil, pues la conversión obligada de metionina en cisteína produciría un exceso de homoserina como producto residual, que tendría que transformarse en a-cetobutirato; en principio, esa ruta no parece tener problemas, pero la ausencia de cisteína en la dieta vuelve a ser una forma de forzar el metabolismo.
La principal función de las proteínas es la estructural. La función energética de las proteínas es residual. De acuerdo a la “prioridad de destino”está reservada, sobre todo, para fases hipoglucémicas e hipoinsulinémicas en ayunos prolongados. Si tenemos AAs suficientes, el cuerpo los va a utilizar del Pool sanguíneo, pero si no hay suficiente aporte a través de la dieta, el cuerpo va a comenzar a degradar proteínas endógenas (catabolismo) para mantener las funciones. Las cadenas carbonatadas de los AAs glucogénicos (Arginina, histidina, valina, metionina, glutamato, aspartato, glutamina, aspargina, prolina) van a ser destinadas para la Glucogénesis (síntesis de glucógeno) y las cadenas carbonatadas de los aa cetogénico (Lisina y Leucina), para la cetogénesis (producción de cuerpos cetónicos). Hay aa mixtos (Isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptófano), con destinos cetogénicos (Acetil CoA, AcetoacilCoA) y glucogénicos (Fumarato, oxalcetato, piruvato, succionilCoA y α-cetoglutarato).
Las enzimas, al realizar sus funciones en el interior de las células y sus orgánulos, deben ser solubles en medios acuosos. Por ello, se trata de esferoproteínas/proteínas globulares (estructura terciaria). Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente. Por su parte, las ecleroproteínas/proteínas fibrosas forman largos filamentos de forma cilíndrica y tienen funciones estructurales o de almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las moléculas. Las escleroproteínas no se degradan tan fácilmente como lo hacen las proteínas globulares.
La formación de un enlace peptídico es una condensación, en que se unen el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido, formando un grupo amida y liberando una molécula de agua. Se trata de una unión covalente, muy resistente y estable, que se comporta como un doble enlace que no permite rotación a su alrededor.
Mientras que todas las proteínas tienen estructura primaria, secundaria y terciaria, únicamente aquellas proteínas oligoméricas (con más de una cadena polipeptídica), muy pesadas (>50KDa) o las heteroproteínas adoptan una estructura cuaternaria concreta, que es responsable de su función biológica. Esta estructura cuaternaria posibilita que diferentes dominios de una misma proteína desempeñen funciones distintas.
13)La ovoalbúmina es la proteína ideal/patrón/de referencia, pues presenta una composición en cuanto a la calidad y la cantidad de aa que responde a las necesidades de síntesis de las proteínas humanas (concretamente, las de los niños y niñas en edad preescolar -2-5 años-, que son las más elevadas después de las de los lactantes). Otras proteínas se comparan con la ovoalbúmina mediante parámetros como la PDCAAS para determinar su valor nutritivo/calidad. Por ejemplo, la ovoalbúmina del huevo de la gallina tiene una puntuación de aminoácidos corregida por la digestibilidad de 1.0, frente al 0.25 del gluten del trigo.
La esencialidad de los aa depende de muchos factores: de si pueden proceder de la síntesis endógena, de las alteraciones del metabolismo, de que su precursor se encuentre en cantidades suficientes y de los requerimientos de los mismos, entre otros.
El Valor Biológico (VB) es uno de los parámetros que se emplean para determinar el valor nutritivo de las proteínas de la dieta. Es muy útil cuando se analizan varios alimentos, aunque no tiene en cuenta la digestibilidad de las proteínas analizadas. Por ello, la Utilización Neta de la Proteína (NPU) complementa este parámetro al multiplicarlo por la digestibilidad. No obstante, ninguno de estos parámetros es el Gold Standard, que corresponde al PDCAAS, muy útil y riguroso para determinar y comparar la calidad (en cuanto a cantidad y calidad de aa esenciales y digestibilidad) de proteínas distintas.
Para que una complementación proteica sea óptima, deben combinarse alimentos que contengan proteínas con distintos aa limitantes. Si combinamos proteínas con el mismo aminoácido limitante, el consumo de una no compensará las deficiencias de la otra, por lo que sería esta una mala estrategia de complementación. Así, cuando dos alimentos que contienen proteínas con aminoácidos limitantes diferentes (lisina en la proteína del trigo y del arroz ‐pero muy ricas en metionina‐ y metionina en la de leguminosas ‐ricas en lisina‐) se consumen en la misma comida (por ejemplo en un potaje de garbanzos y arroz), el aa de una proteína puede compensar la deficiencia de la otra, dando lugar a una proteína de alto valor biológico. Es importante realizar esta complementación en la misma comida.
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