Químicamente están compuestos por C, H, O y N. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (–COOH), un grupo amino (–NH2) y una cadena lateral o grupo R (que les da nombre y determina sus características químicas y biológicas
Se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio y es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro (Enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas e hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, puentes disu
Es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran; es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina el resto de las estructuras.
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (y por tanto su actividad biológica) debido a cambios en el pH, Tª , por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes (como la urea)….
Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos, como aminoácidos, para utilizarlos como elementos nutritivos o bien para colaborar en la formación del embrión. Como la: ovoalbúmina, la caseína, la zeína o la hordeína.
Algunas proteínas actúan como hormonas, controlando importantes funciones celulares (como el metabolismo o la reproducción), aun en pequeñas concentraciones. Ej: insulina, el glucagón, la hormona del crecimiento o somatotropina (o STH).
Aunque numerosas proteínas están formadas por una sola cadena polipeptídica, otras muchas se encuentran constituidas por más de una subunidad o protómero (unidas por fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro), hace referencia a esta asociación de protómeros para constituir la proteína biológicamente activa.
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas.
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos α de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la α-hélice y la conformación β o lámina plegada.
Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina.
Son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos
Estructura primaria
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Funciones de reserva.
Función hormonal
AMINOÁCIDO
Aminoácidos esenciales o indispensables
Las proteínas
La estructura cuaternaria
ESTRUCTURA TERCIARIA
DESNATURALIZACIÓN
Estructura secundaria
Los aminoácidos
Estructura terciaria